Аминокислоты Протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты Все

Пептидный связь — химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной и аминогруппой (-NH 2) другой, при этом выделяется одна молекула воды (H 2 O). Молекула, содержащая пептидный связь называется амидом. Чотирьохатомна функциональная группа -C (= O) NH- называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Строение, классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот

Протеиногенными называются а, L-аминокислоты, включающиеся в состав белковых молекул в процессе биосинтеза. Протеиногенные аминокислоты называют исторически сложившимися тривиальными названиями (табл. 1).

Таблица 1

Протеиногенные а, L-аминокислоты млекопитающих

Название

Структурная формула*

Обозначение

русское

международное

Глицин

Гли

Gly, G

Аланин

Ала

Ala, А

Валин**

Вал

Val, V

Лейцин**

Лей

Leu, L

Изолейцин**

Иле

lie, I

Серин

Сер

Ser, S

Треонин**

Тре

Thr, T

Цистеин

Цис

Cys, C

Метионин**

Мет

Met, M

Лизин**

Лиз

Lys, К

Аргинин***

Apr

Arg, R

Аспарагиновая

кислота

Асп

Asp, D

Название

Структурная формула*

Обозначение

русское

международное

Аспарагин

Асн

Asn, N

Глутаминовая

кислота

Глу

Glu, Е

Глутамин

Глн

Gin, Q

Фенил-аланин**

Фен

Phe, F

Тирозин

Тир

Туг, Y

Триптофан**

Три

Trp, W

Гистидин***

Гис

His, H

Пролин

Про

Pro, P

  • * Боковые радикалы R выделены жирным шрифтом. ** Незаменимые аминокислоты.
  • *** Условно незаменимые аминокислоты.

Таким образом, известно 20 протеиногенных аминокислот, 19 из которых имеют общую формулу, включающую карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода, водород и боковой радикал R. Двадцатая аминокислота (пролин), по существу, является иминокислотой и представляет собой пятичленный гетероцикл. Определяет аминокислоту строение бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова. На этом основана классификация аминокислот по строению бокового радикала R (табл. 2).

Классификация аминокислот по строению боковото радикала R

Полярность

аминокислот

Химический

состав

Перечень

аминокислот

Неполярные

гидрофобные

Моноамино-

монокарбоновые

Глицин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, фенилаланин

Полярные незаряженные

Моноамино-

монокарбоновые

Серин, треонин, тирозин, метионин, цистеин, аспарагин, глутамин

Положительно

заряженные

(основные)

Диамино-

монокарбоновые

Лизин, аргинин, триптофан

Отрицательно

заряженные

(кислые)

Моноамино-

дикарбоновые

Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

Аминокислоты являются амфотерными соединениями (амфолитами): в щелочных средах они образуют соли карбоновых кислот, в кислых — аммонийные соли:

На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В очень кислых растворах аминогруппа протонирована полностью, а карбоксильная группа практически не ионизирована. В сильнощелочных растворах — наоборот: при значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизирован- ной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с биполярным ионом (цвиттер-ионом). Если сумма зарядов на аминокислоте равна нулю, такое значение pH носит название изоэлектриче- ской точки и обозначается pi (рис. 4).

Рис. 4. Кислотно-основные свойства аминокислоты при различных

значениях pH

Еще одним проявлением амфотерности является способность аминокислот образовывать в щелочной среде с сульфатом меди ярко окрашенные растворимые комплексные соединения с ионом меди Си2+:

Эта реакция лежит в основе биуретового метода качественного и количественного определения белков.

При взаимодействии а-аминогруппы одной аминокислоты с а-карбоксильной группой другой аминокислоты образуются пептидные связи. Так формируется остов молекулы белка. Главная структурная единица белков и пептидов — пептидная связь (рис. 5).

Рис. 5. Схема образования пептидной связи

Пептидная связь имеет плоскостную структуру: атомы С, О и N находятся в ?/?2-гибридизации; у атома N имеется /?-орбиталь с неподеленной парой электронов; образуется /?-тг-сопряженная система, приводящая к укорочению связи C-N (0,132 нм). Это вызвано различной электроотрицательностью атомов С, N и О.

Читайте также:  Стоит ли пить протеин для похудения

Связанные пептидной связью аминокислоты образуют поли- пептидную цепь. Вокруг пептидной связи вращение невозможно, все четыре атома лежат в одной плоскости, т.е. компланарны. Вращение же других связей вокруг полипептидного остова достаточно свободно. Пептидная связь имеет преимущественно ш/?я«с-конфигурацию относительно плоскости пептидной связи. Строение пептидной связи проявляется в формировании вторичной и третичной структуры белка.

Пептидная связь устойчива при температурах ниже 40 °С в нейтральной среде, при более высоких температурах в кислой или щелочной среде пептидная связь может гидролизоваться.

Резонансные формы пептидной группы

В 1930-1940-х годах Лайнус Полинг и Роберт Кори проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось установить, что пептидная группа жесткую планарную структуру, шесть атомов лежат в одной плоскости: α-атом углерода и C = O группа первой аминокислоты и N-H группа и α-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил это существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньше длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), чем того же связи в простых аминов (149 пм). Итак вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислорода и амидной азотом, пептидный связь на 40% имеет свойства двойного:

В пептидных группе вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие его частичной двойственности. Вращение разрешено только вокруг связей С-С α и N-С α. В результате остов пептида может быть представлен как серия полей, разделенных совместными точками вращения (С α атомы). Такая структура ограничивает количество возможных конформаций пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активным, чем много подобных групп (например эфиров). Эта группа незаряженная за физиологических значений pH, но вследствие существования двух резонансных форм карбонильный кислород несет частичный отрицательный заряд, а амидный азот — частичный положительный. Таким образом возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Эти дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например α-спирали).

Резонансные формы пептидных связей

В основе феномена резонанса пептидной связи лежит то, что она на 40% является двойной.

В результате этот вид существует в трех формах:

  • Кетольная (0,132 нм). Когда взаимодействие между атомами азота и углерода стабилизируется и становится полностью одиночной.

  • Енольная (0,127 нм). В этой форме электронная плотность переходит с пептидной на связь между углеродом и кислородом, делая её полностью двойной, вследствие атом кислорода становится заряжен частично отрицательно.

  • Таким образом, причиной резонанса является делокализованность электронной плотности между азотом и углеродом.

    Пептиды и белки 11

    1.6 Пептиды и белки

    Различают пептиды ибелки :

    первые, как правило, имеют от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков в цепи и не способны выполнять ряд функций белков;

    белки имеют от нескольких десятков и болееаминокислотных остатков в цепи и выполняют самые разнообразные функции в организме человека. Кроме того, белки часто называют полипептидами, и это не ошибка. Важно помнить, что полипептид — соединение, состоящее из аминокислотных остатков, связанных между собой пептидными связями, поэтому не все полипептиды

    Белки. Примеры физиологически важных пептидов: окситоцин ивазо-

    прессин, глутатион.

    Окситоцин и вазопрессин — пептидные гормоны, синтезируемые в гипоталамусе. Они состоят из 9 аминокислот и имеют схожую аминокислотную последовательность (лишь 2 аминокислоты из 9 различаются) и имеют разное физиологическое действие.

    Читайте также:  Лучшие продукты для быстрого набора мышечной массы

    Классы аминокислот

    Можно выделить классы аминокислот по:

    • особенностям радикалов;
    • направлениям биосинтеза;
    • возможности к самовоспроизведению в организме.

    По составу аминокислот

    В зависимости от строения радикала, выделяют классы аминокислот:

    • по полярности (полярные, неполярные и ароматические);
    • по хиральности (L- и D-стереоизомеры);
    • по кислотности (нейтральные, кислые, основные).

    Аминокислоты, содержащие радикалы

    Большинство аминокислот, относят к содержащим радикалы. Исключением является глицин, формула которого NH2CH2COOH.

    В зависимости от состава радикала аминокислот, определяющего способность к взаимодействию с водой, выделяют:

    • неполярные;
    • полярные;
    • ароматические;
    • с имеющими отрицательный заряд R-группами;
    • с имеющими положительный заряд R-группами.

    К неполярным можно отнести:

    • глицин (вместо радикала – атом водорода);
    • аланин;
    • валин;
    • изолейцин;
    • лейцин;
    • пролин.

    К полярным (при рН=7 заряд молекул является нейтральными) относят:

    • серин;
    • треонин;
    • цистеин;
    • метионин;
    • аспарагин;
    • глутамин.

    К ароматическим (которые имеют в составе ароматическое кольцо, относят):

    • фенилаланин;
    • триптофан;
    • тирозин.

    Аминокислоты, содержащие в составе отрицательно заряженную R-группу, представлены:

    • аспарагиновой кислотой;
    • глутаминовой кислотой.

    Аминокислоты, содержащие в составе положительно заряженные R-группы, представлены:

    • лизином;
    • аргинином;
    • гистидином.

    По функциональным группам

    По функциональным особенностям радикала можно выделить классы аминокислот:

    • алифатические (моноаминомонокарбоновые, оксимоноаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые, амиды моноаминокарбоновых, диаминомонокарбоновые, серосодержащие);
    • ароматические;
    • гетероциклические;
    • иминокислоты.

    По способности организма осуществлять синтез аминокислот

    В зависимости от возможностей организма к самостоятельному синтезу аминокислот, их подразделяют на:

    • незаменимые;
    • заменимые.

    Незаменимые аминокислоты

    Незаменимые аминокислоты у организма нет возможности воспроизводить самостоятельно (как правило, из-за отсутствия необходимых ферментов), из-за чего требуется их регулярное поступление с едой. Однако и у подразделения на заменимые и незаменимые существуют особенности. Так, для синтеза тирозина, который в большинстве случаев принято считать заменимым соединением, необходимо достаточное количество фенилаланина. У людей с фенилкетонурией тирозин в норме не синтезируется в необходимом количестве, что обусловлено побочными эффектами при достаточном количестве субстрата.

    Также к относительно незаменимым аминокислотам следует отнести аргинин и гистидин, возможности к продукции которых у организма человека ограничены.

    Практически у всех млекопитающих класс незаменимых аминокислот, синтез которых затруднен ввиду биологических особенностей тела, представлен:

    • валином;
    • изолейцином;
    • лейцином;
    • треонином;
    • метионином;
    • лизином;
    • фенилаланином;
    • триптофаном.

    Заменимые аминокислоты

    В ДНК имеется информация о 20 аминокислотах в форме кодонов. Их расшифровка происходит на рибосомах (когда происходит синтез белков). Восемь аминокислот являются незаменимыми, и двенадцать – заменимыми. Как правило, заменимые аминокислоты имеют возможность формироваться несколькими путями, путем нескольких превращений из одних и тех же соединений, что позволяет их разделить на семейства:

    • аспартата (из которого осуществляется синтез аспартата, аспарагина, треонина, изолейцина, метионина);
    • глутамата (из которого осуществляется синтез глутамата, глутамина, аргинина. пролина);
    • пирувата (из которого осуществляется синтез аланина, валина, лейцина);
    • серина (из которого осуществляется синтез серина, цистеина, глицина);
    • пентозы (из которой осуществляется синтез гистидина, фенилаланина, тирозина, триптофана).

    Биологическое значение белков

    Белки — основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

    Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

    Белки — важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот.

    Читайте также:  Домашние мюсли(гранола). Как сделать мюсли в домашних условиях

    Аминокислоты объединяют в несколько классов

    Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, в аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН),аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R). Строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. Именно радикал придает аминокислотам большое разнообразие строения и свойств.

    Классификация аминокислот

    Классификация аминокислот может проводиться в зависимости от какого-либо свойства или качества аминокислот. Выделяют следующие классы аминокислот:

    1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С 2 (α-углеродный атом) на α-аминокислоты, β-аминокислоты и др.

    2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.

    3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.

    4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.

    5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH2-группы.

    6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.

    7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

    Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

    Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот.

    Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

    По строению бокового радикала

    · алифатические(аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),

    · ароматические(фенилаланин, тирозин, триптофан),

    · серусодержащие(цистеин, метионин),

    · содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),

    · содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминоваякислоты),

    · дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

    Строение протеиногенных аминокислот

    По полярности бокового радикала

    Существуют неполярныеаминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные(незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

    По кислотно-основным свойствам

    По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные(большинство), кислые(аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные(лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

    По незаменимости

    По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимыеаминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимымотносят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

    Аминокислоты обладают изомерией

    Изомерия аминокислот в зависимости от положения аминогруппы

    В зависимости от положенияаминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты.

    α- и β- формы аланина

    Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.

    Изомерия по абсолютной конфигурации

    По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в α-положении. Имеется только два возможных расположения химических групп вокруг него.

    Две конформации тетраэдра

    В белке любого организма содержится только один стереоизомер, для млекопитающих это L-аминокислоты.

    L- и D-формы аланина

    Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативнуюрацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму. Данное обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии).